Impact of lipid oxidation on digestibility of dairy proteins in o/w emulsions with autoxidizing lipids.
Portada
Citas bibliográficas
Código QR
Autores
Autor corporativo
Recolector de datos
Otros/Desconocido
Director audiovisual
Editor/Compilador
Título de la revista
ISSN de la revista
Tipo de Material
Fecha
Cita bibliográfica
Título de serie/ reporte/ volumen/ colección
Es Parte de
Resumen en español
El impacto de la oxidación lipídica en la digestibilidad de proteínas lácteas (caseína y proteína del suero) en emulsiones O/W con aceites de soya y pescado, con diferentes niveles de oxidación fueron estudiados después de ser sometidos a incubación (24 horas, 4ºC). Malondialdehido (MDA) y hexanal fueron determinados como marcadores de productos secundarios de oxidación lipídica. Las emulsiones fueron digeridas usando un modelo estático in vitro de digestión gastrointestinal. Después de la digestión la cantidad de nitrógeno remanente fue determinada con el fin de calcular la digestibilidad proteica. La técnica de electroforesis (SDS-PAGE) fue usada para visualizar la agregación o fragmentación de proteínas. Los resultados mostraron que las emulsiones estabilizadas con caseína presentaron altas concentraciones de productos secundarios de oxidación lipídica enlazados a la proteína tanto en el aceite de soya, con hexanal (0.84 mg/mL), como en el de pescado, con MDA (0.70 mg/mL), en altos niveles de oxidación. Asimismo las altas pérdidas en la digestibilidad proteica se produce en estas mismas emulsiones con caseína en altos niveles de oxidación con aceite de soya (57.3%) y con aceite de pescado (64.6%). Se observó una disminución en la digestibilidad proporcional al incremento del nivel de oxidación de los aceites. Además, se confirmó la presencia de agregados de proteína en las muestras digeridas de las emulsiones con aceite de pescado los cuales resistieron a la digestión gastrointestinal. Se evidenció el impacto de los lípidos auto-oxidados sobre la pérdida de digestibilidad proteica en las emulsiones O/W, especialmente para caseína con aceite de soya y pescado en altos niveles de oxidación. Como resultado de la interacción proteínas con lípidos auto-oxidados se producen agregados de proteínas que se tornan más resistentes a la digestión gastrointestinal. Este efecto fue observado en gran medida en caseína probablemente debido a su estructura química relacionada a una posible interacción hidrofóbica en la interfase de la emulsión.
Resumen en español
ABSTRACT. The impact of lipid oxidation in the digestibility of milk proteins (casein and whey protein) in O/W emulsions from soybean and fish oil with different levels of oxidation (fresh, intermediate and high) were studied after incubation (24 hours, at 4ºC). Malondialdehyde (MDA) and hexanal were determined as markers of secondary lipid oxidation products. Emulsions were digested using an in-vitro gastrointestinal digestion (static model). After digestion, the remaining amount of nitrogen was determined in order to calculate the protein digestibility. SDS gel electrophoresis was used to visualize the aggregation or fragmentation of proteins. The results showed that casein based emulsions presented the higher concentrations of secondary products bound to protein in soybean and fish oil, hexanal 0.84 mg/mL and MDA 0.70 mg/mL at high oxidation level, respectively. Also the higher losses in protein digestibility occurred in this emulsions, soybean oil (57.3%) and fish oil (64.6%). It was observed that digestibility decreased gradually with increasing the oil oxidation levels. The electrophoretic analyses for digested samples of emulsions containing fish oil, confirm the presence of protein aggregates which were resistant toward in vitro gastrointestinal digestion process. The impact of autoxidized lipids on the protein digestibility loss in O/W emulsions, particularly for casein with soybean and fish oils at high oxidation level was evidenced. The aggregation occurs and this protein becomes more resistant to digestion as a result of the chemical interaction with the autoxidized lipid. This effect was greater for casein probably due to its chemical structure related to a possible hydrophobic interaction in the emulsion interface.
Descripción general
Recurso Electrónico